Лизоцим

Значение слова Лизоцим по Ефремовой:
Лизоцим - Фермент, содержащийся в организме человека и животных, разрушающий оболочки клеток бактерий, создающий антибактериальный барьер в местах контакта с внешней средой (глаза, носоглотка).

Лизоцим в Энциклопедическом словаре:
Лизоцим - фермент класса гидролаз, разрушающий оболочки бактериальныхклеток. В организме человека и животных создает антибактериальный барьер вместах контакта с внешней средой (глаза, носоглотка и др.).

Значение слова Лизоцим по словарю медицинских терминов:
лизоцим - фермент класса гидролаз (КФ 3.2.1.17), катализирующий гидролиз гликозидной связи между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетил-глюкозамином в молекуле пептидогликана клеточной стенки бактерий, чем вызывает их лизис; в организме человека выполняет защитную функцию.

Определение слова «Лизоцим» по БСЭ:
Лизоцим (от греч. lэsis - растворение, распад и zэme - закваска)
мурамидаза, фермент класса гидролаз; разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её растворение (Лизис). В организме играет роль неспецифического антибактериального барьера, особенно в местах контакта с внешней средой (слёзы, слюна, слизистая оболочка носа). Л. открыт в 1922 А. Флемингом в слизи из полости носа и затем обнаружен во многих тканях и жидкостях человеческого организма (хрящи, селезёнка, лейкоциты, слёзы), в растениях (капуста, репа, редька, хрен), в некоторых бактериях и фагах и, в наибольшем количестве, в яичном белке. Л. из разных источников различаются по строению, но близки по действию. Л. яичного белка - первый фермент, для которого методом рентгеноструктурного анализа установлена трёхмерная структура и выявлена связь между строением и механизмом действия (1965); эти исследования - существенный вклад в представления о механизмах ферментативного катализа в целом.
Л. - белок с молекулярной массой около 14 000; единственная полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков и свёрнута в компактную глобулу (30Ч30Ч45 Е). Трёхмерная конформация полипептидной цепи (см. Белки, Биополимеры) поддерживается 4 дисульфидными ( - S - S -) связями. (В Л. молока человека их 3, яичного белка гуся - 2, в Л. фага Т₄ их нет; чем больше дисульфидных групп, тем Л. более устойчив, но менее активен.) Глобула Л. состоит из двух частей, разделённых щелью; в одной части большинство аминокислот (лейцин, изолейцин, триптофан и др.) содержит гидрофобные группы, в др. преобладают аминокислоты (лизин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.) с полярными группами.
Полярность окружения влияет на ионизацию двух карбоксильных групп ( - СООН), расположенных на поверхности щели молекулы с разных её сторон (см. рис.). Л. действует на один из основных компонентов бактериальной стенки - сложный полисахарид, состоящий из двух типов аминосахаров. Полисахарид сорбируется на молекуле Л. в щели на границе гидрофобной и гидрофильной её частей таким образом, что с ферментом связывается 6 колец аминосахаров, а одна из соединяющих их гликозидных связей (между 4 и 5 кольцами) оказывается между карбоксилами. Благодаря взаимодействиям между карбоксилами Л. и атомами, образующими гликозидную связь, а также искажению валентных углов субстрата, происходит активация и разрыв связи. Это ведёт к разрушению оболочки бактериальной клетки.
Препарат Л. применяют при лечении глаз, носоглотки, дёсен, ожогах, в акушерстве и др.
Лит.: Филлипс Д., Трехмерная структура молекулы фермента, в сборнике: Молекулы и клетки, пер. с англ., в. 3, М., 1968; Химия белка, М., 1969; Бернхард С., Структура и функция ферментов, пер. с англ., М., 1971.
Н. А. Кравченко.
14/1403957.tif
Механизм гидролиза полисахарида лизоцимом. Показаны 3 из 6 колец, помещающихся в щепи фермента. Гликозидная связь между кольцами 4 и 5 активируется взаимодействием между остатками аспарагиновой (А) и глутаминовой (Г) кислот главной цепи лнзоцима и атомами углерода кольца 4 и кислорода, связывающего кольца 4 и 5. После разрыва связи две части молекулы субстрата освобождаются, и фермент получает возможность расщеплять следующий участок полисахаридной цепи.

Лизосомы    Лизоцим    Лизун